La costante di Michaelis (nota anche come KM) è un parametro fondamentale utilizzato per descrivere l'attività delle enzimi. Prende il nome dal biochimico tedesco Leonor Michaelis, che lo ha introdotto nel 1913 insieme al suo collaboratore Maud Menten.
La costante di Michaelis è definita come la concentrazione di substrato necessaria per ottenere metà della velocità massima di reazione di un'enzima. In altre parole, indica la capacità dell'enzima di legarsi al substrato e di convertirlo in prodotto. Più bassa è la KM, maggiore è l'affinità dell'enzima per il substrato.
La costante di Michaelis può essere determinata sperimentalmente tramite la curva di saturazione, dove la velocità della reazione viene misurata al variare delle concentrazioni di substrato. La curva di saturazione mostra un andamento iperbolico, in cui la velocità inizialmente aumenta rapidamente e poi si stabilizza quando l'enzima è saturo di substrato.
La conoscenza della costante di Michaelis è importante per la biologia e la biochimica perché consente di comprendere come le diverse enzimi lavorano con i loro substrati specifici, nonché di studiare e manipolare le reazioni enzimatiche. Inoltre, la KM può essere utilizzata per confrontare l'efficienza di diverse enzimi o per studiare l'effetto di inibitori o attivatori sull'attività enzimatica.
In sintesi, la costante di Michaelis (KM) è un parametro che descrive l'affinità di un'enzima per il suo substrato e fornisce informazioni sulla velocità di reazione enzimatica.
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