Cos'è costante di michaelis?

Costante di Michaelis-Menten (K<sub>M</sub>)

La costante di Michaelis-Menten (K<sub>M</sub>) è una misura dell'affinità di un enzima per il suo substrato. Rappresenta la concentrazione del substrato alla quale la velocità di reazione è pari alla metà della velocità massima (V<sub>max</sub>).

  • Definizione Formale: K<sub>M</sub> è la concentrazione del substrato [S] alla quale la velocità iniziale di reazione (v<sub>0</sub>) è uguale a V<sub>max</sub>/2.

  • Significato Pratico:

    • Un basso valore di K<sub>M</sub> indica una elevata affinità dell'enzima per il substrato. In altre parole, è necessaria solo una bassa concentrazione di substrato per raggiungere V<sub>max</sub>/2. (https://it.wikiwhat.page/kavramlar/affinità%20enzimatica)
    • Un alto valore di K<sub>M</sub> indica una bassa affinità dell'enzima per il substrato. Richiede una concentrazione di substrato più alta per raggiungere V<sub>max</sub>/2.
  • Unità di Misura: K<sub>M</sub> è espressa in unità di concentrazione, tipicamente molarità (M) o millimolarità (mM).

  • Relazione con l'Equazione di Michaelis-Menten: K<sub>M</sub> è un parametro chiave nell'equazione di Michaelis-Menten:

    v<sub>0</sub> = (V<sub>max</sub> [S]) / (K<sub>M</sub> + [S])

    Dove:

    • v<sub>0</sub> è la velocità iniziale della reazione
    • V<sub>max</sub> è la velocità massima della reazione
    • [S] è la concentrazione del substrato
  • Fattori che Influiscono su K<sub>M</sub>: Diversi fattori possono influenzare il valore di K<sub>M</sub>, tra cui:

    • La natura del substrato
    • La temperatura
    • Il pH
    • La presenza di inibitori
  • Importanza nella Biochimica e nella Farmacologia:

  • Limitazioni: K<sub>M</sub> non sempre riflette l'affinità del substrato per l'enzima, soprattutto se la reazione enzimatica è complessa e coinvolge più passaggi. In questi casi, K<sub>M</sub> può essere un parametro più complesso che riflette una combinazione di costanti di velocità.